CINÉTICA ENZIMÁTICA. 1980

Origen de la limitación de la velocidad por la cantidad de enzima presente. Complejo ES. Constantes de velocidad para reacciones de primero o segundo orden. Deducción de la ecuación de MichaelisMenten. Significado de las constantes Vmax y Km. Aproximaciones para altas y bajas concentraciones de sustrato. Comportamiento de las deducciones. Determinación gráfica de Km y Vmax. Comportamiento de sustratos competitivos. Distinción entre inhibición competitiva y no competitiva. Medida cuantitativa de la inhibición: significado de Kj. Representación de Dixon para la determinación Kj. Cinética y regulación biológica: Fenómenos alostéricos. Visualización experimental de ES. Cinética del transporte. Formas de describir la unión sustratoproteína. Efecto de la temperatura. Efecto del pH. Consecuencias prácticas para los análisis enzimáticos. Apéndice A. Deducción concisa de la ecuación de MichaelisMenten. B. Demostración de tres transformaciones lineales de la ecuación de MichaelisMenten. Prueba del método gráfico de Dixon para la determinación de la Kj. D. Reproducción del artículo original de Briggs y Haldane, de 1925. Problemas de examen sobre cinética enzimática.

Nuestro propósito coincide con el de quienes estudian el tema en varios notables libros de texto de Bioquímica, tanto para estudiantes de Ciencias como de Medicina; enfoque para el cual bastaría por lo general, con una hora de clase. Los objetivos se corresponden con lo que consideramos adecuado para estos grupos de estudiantes, quizás omitiendo los apartados sin asterisco para los estudiantes de Medicina.